Aprenda sobre los 4 tipos de estructura de proteínas

Ilustración de Nusha Ashjaee. PensamientoCo.

Proteínas son polímeros biológicos compuesto de aminoácidos . Los aminoácidos, unidos entre sí por enlaces peptídicos, forman una cadena polipeptídica. Una o más cadenas polipeptídicas retorcidas en forma tridimensional forman una proteína. Las proteínas tienen formas complejas que incluyen varios pliegues, bucles y curvas. El plegamiento de las proteínas ocurre espontáneamente. Enlace químico entre las porciones de la cadena polipeptídica ayudan a mantener unida la proteína y le dan su forma. Hay dos clases generales de moléculas de proteína: proteínas globulares y proteínas fibrosas. Las proteínas globulares son generalmente compactas, solubles y de forma esférica. Las proteínas fibrosas suelen ser alargadas e insolubles. Las proteínas globulares y fibrosas pueden exhibir uno o más de cuatro tipos de estructura proteica.

Cuatro tipos de estructuras de proteínas

Los cuatro niveles de estructura proteica se distinguen entre sí por el grado de complejidad de la cadena polipeptídica. Una sola molécula de proteína puede contener uno o más de los tipos de estructura de proteína: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

1. Estructura primaria

Estructura primaria describe el orden único en el que los aminoácidos se unen para formar una proteína. Las proteínas se construyen a partir de un conjunto de 20 aminoácidos. Generalmente, los aminoácidos tienen las siguientes propiedades estructurales:

Un carbono (el carbono alfa) unido a los cuatro grupos siguientes: Un átomo de hidrógeno (H) Un grupo carboxilo (-COOH) Un grupo amino (-NH2) Un grupo 'variable' o grupo 'R'

Todos los aminoácidos tienen el carbono alfa unido a un átomo de hidrógeno, un grupo carboxilo y un grupo amino. los grupo 'R' varía entre aminoácidos y determina las diferencias entre estos monómeros de proteínas . La secuencia de aminoácidos de una proteína está determinada por la información que se encuentra en la célula. codigo genetico . El orden de los aminoácidos en una cadena polipeptídica es único y específico para una proteína en particular. La alteración de un solo aminoácido provoca una mutación genética , que en la mayoría de los casos da como resultado una proteína que no funciona.

2. Estructura secundaria

Estructura secundaria se refiere al enrollamiento o plegamiento de una cadena polipeptídica que le da a la proteína su forma tridimensional. Hay dos tipos de estructuras secundarias observadas en las proteínas. Un tipo es el hélice alfa (α) estructura. Esta estructura se parece a un resorte en espiral y está asegurada por enlaces de hidrógeno en la cadena polipeptídica. El segundo tipo de estructura secundaria en las proteínas es la hoja plisada beta (β) . Esta estructura parece estar plegada o plisada y se mantiene unida por enlaces de hidrógeno entre unidades polipeptídicas de la cadena plegada que se encuentran adyacentes entre sí.

3. Estructura Terciaria

Estructura terciaria se refiere a la estructura tridimensional integral de la cadena polipeptídica de un proteína . Hay varios tipos de enlaces y fuerzas que mantienen una proteína en su estructura terciaria.

Interacciones hidrofóbicascontribuyen en gran medida al plegamiento y la formación de una proteína. El grupo 'R' del aminoácido es hidrofóbico o hidrofílico. Los aminoácidos con grupos 'R' hidrofílicos buscarán el contacto con su ambiente acuoso, mientras que los aminoácidos con grupos 'R' hidrofóbicos buscarán evitar el agua y posicionarse hacia el centro de la proteína.​ Enlaces de hidrógenoen la cadena polipeptídica y entre los grupos de aminoácidos 'R' ayuda a estabilizar la estructura de la proteína manteniendo la proteína en la forma establecida por las interacciones hidrofóbicas.
• Debido al plegamiento de proteínas, enlace iónico puede ocurrir entre los grupos 'R' cargados positiva y negativamente que entran en estrecho contacto entre sí.
• El plegamiento también puede dar como resultado un enlace covalente entre los grupos 'R' de los aminoácidos de cisteína. Este tipo de enlace forma lo que se llama un puente disulfuro . Interacciones llamadas las fuerzas de van der Waals también ayudan en la estabilización de la estructura de la proteína. Estas interacciones pertenecen a las fuerzas de atracción y repulsión que ocurren entre las moléculas que se polarizan. Estas fuerzas contribuyen a la unión que se produce entre las moléculas.

4. Estructura Cuaternaria

Estructura cuaternaria se refiere a la estructura de una macromolécula de proteína formada por interacciones entre múltiples cadenas polipeptídicas. Cada cadena polipeptídica se denomina subunidad. Las proteínas con estructura cuaternaria pueden estar formadas por más de una subunidad proteica del mismo tipo. También pueden estar compuestos por diferentes subunidades. La hemoglobina es un ejemplo de proteína con estructura cuaternaria. La hemoglobina, que se encuentra en el sangre , es una proteína que contiene hierro que se une a las moléculas de oxígeno. Contiene cuatro subunidades: dos subunidades alfa y dos subunidades beta.

Cómo determinar el tipo de estructura de proteína

La forma tridimensional de una proteína está determinada por su estructura primaria. El orden de los aminoácidos establece la estructura y la función específica de una proteína. Las distintas instrucciones para el orden de los aminoácidos están designadas por el genes en una celda Cuando una célula percibe una necesidad de síntesis de proteínas, la ADN se desenreda y se transcribe en un ARN copia del código genético. Este proceso se llama transcripción de ADN . La copia de ARN es entonces traducido para producir una proteína. La información genética en el ADN determina la secuencia específica de aminoácidos y la proteína específica que se produce. Las proteínas son ejemplos de un tipo de polímero biológico. Junto con las proteínas, carbohidratos , lipidos , y ácidos nucleicos constituyen las cuatro clases principales de compuestos orgánicos en los seres vivos células .